groupe hème
le groupe prothétique est constitué d’un atome de fer au centre d’une protoporphyrine qui est composé de quatre cycles pyrrole reliés entre eux par un pont méthène, de quatre groupes méthylène, de deux groupes vinyles et deux chaînes latérales D’acide Propinoïque. Chaque cycle pyrrole est constitué d’un groupe méthyle. Deux des anneaux de pyrrole ont une chaîne latérale de groupe de vinyle, tandis que les deux autres anneaux ont un groupe de propionate indépendamment., Les protéines de l’hème ont des porphyrines de fer telles que l’hème a, l’hème b, l’hème c, l’hème d, l’hème d1, l’hème o, etc. Ils sont constitués de cycles tétrapyrrole mais diffèrent par leurs substituants. Par exemple, l’hème o contient quatre groupes méthylène tandis que l’hème a contient trois groupes méthylène, la structure restante est similaire entre deux groupes. La différence entre les hèmes a attribué à chacun d’eux des fonctions différentes.,
L’hème de la protéine d’hémoglobine est un groupe prothétique du cycle hétérocyclique de porphyrine d’un atome de fer; la fonction biologique du groupe est de fournir de l’oxygène aux tissus du corps, de sorte que la liaison du ligand des molécules de gaz à l’atome de fer du groupe protéique modifie la structure de la protéine par groupe Une holoenzyme est définie comme une enzyme avec son groupe prothétique, sa coenzyme, son cofacteur, etc. Par conséquent, un exemple d’holoenzyme est l’hémoglobine avec son groupe hème contenant du fer.,
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l’Hème d’unedit
l’Hème est Un bimoléculaire de l’hème, qui est composé de ligand macrocyclique appelée porphyrine, chélatant d’un atome de fer. L’hème A diffère de l’hème B en ce qu’il contient une chaîne latérale méthyle à une position de cycle qui est oxydée en un groupe formyle et un groupe hydroxyéthyfarnésyle. De plus, l’hème tétrapyrrole de fer sera attaché à un côté vinyle et à une chaîne isoprénoïde. L’hème A est connu pour être relativement comparable à L’hème O puisque les deux comprennent farnesyl.,
Heme BEdit
L’hème B est présent dans l’hémogobline et la myogobline. En règle générale, l’hème B est lié à l’apoprotéine, une matrice protéique exécutée avec une liaison de coordination unique entre le fer hémique et la chaîne latérale des acides aminés.
Le fer contenu dans l’hème B est lié à quatre nitrogènes de la porphyrine et à un atome donneur d’électrons de la protéine, ce qui la met dans un État pentacoordonné. Le fer se transforme en hexacoordinate lorsque le monoxyde de carbone est limité.,
Heme CEdit
l’hème C diffère de l’hème B en ce que les deux côtés vinyles de l’hème B sont substitués par une liaison covalente thioéther avec l’apoprotéine. En raison de cette connexion, l’hème C A du mal à se dissocier de l’holoprotéine et du cytochrome c.
l’hème C joue un rôle crucial dans l’apoptose car certaines molécules du cytochrome c cytoplasmique doivent contenir l’hème C. En conséquence, cela conduira à la destruction cellulaire.
Heme DEdit
L’hème D est une autre forme D’hème B. Au Lieu de cela, la chaîne latérale de l’acide propionique hydroxylé forme une gamma-spirolactone., L’hème D réduit l’oxygène dans l’eau des bactéries avec une faible tension d’oxygène.
