Gruppo Eme
Il gruppo prostetico consiste di un atomo di ferro al centro di un protoporfirina che si compone di quattro pirrolo anelli che sono collegati insieme da un methene ponte, quattro gruppi di metilene, due in vinile gruppi e due propinoic acido catene laterali. Ogni anello di pirrolo è costituito da un gruppo metilico. Due degli anelli del pirrolo hanno una catena laterale del gruppo del vinile, mentre gli altri due anelli hanno indipendente un gruppo del proponiato., Le proteine Eme hanno alcune porfirine di ferro come eme a, eme b, eme c, eme d, eme d1, eme o,ecc. Sono costituiti da anelli di tetrapirrolo ma differiscono nei sostituenti. Ad esempio, l’eme o contiene quattro gruppi di metilene mentre l’eme a contiene tre gruppi di metilene, la struttura del resto è simile tra due gruppi. La differenza tra gli emi ha assegnato a ciascuna di esse funzioni diverse.,
L’eme della proteina dell’emoglobina è un gruppo protesico di anello eterociclico di porfirina di un atomo di ferro; la funzione biologica del gruppo è quella di fornire ossigeno ai tessuti corporei, in modo tale che il legame del ligando delle molecole di gas con l’atomo di ferro del gruppo proteico cambia la struttura della proteina dal gruppo amminoacidico Un oloenzima è definito come un enzima con il suo gruppo protesico, il coenzima, il suo cofattore, ecc. Pertanto un esempio di un oloenzima è l’emoglobina con il suo gruppo eme contenente ferro.,
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Heme AEdit
L’eme A è un eme bimolecolare costituito da un ligando macrociclico chiamato porfirina, chelante un atomo di ferro. L’Eme A differisce dall’Eme B in quanto contiene una catena laterale metile in una posizione ad anello che viene ossidata in un gruppo formilico e in un gruppo idrossietifarnesile. Inoltre, il ferro tetrapirrolo eme sarà attaccato ad un lato vinile e una catena isoprenoide. L’Eme A è noto per essere relativamente paragonabile all’Eme O poiché entrambi includono farnesyl.,
Heme BEdit
L’Eme B è presente in hemogoblin e myogoblin. Tipicamente, l’eme B è legato all’apoproteina, una matrice proteica eseguita con un singolo legame di coordinazione tra il ferro eme e la catena laterale dell’amminoacido.
Il ferro contenuto nell’eme B è limitato a quattro nitrogeni della porfirina e un atomo di donazione di elettroni della proteina, che lo pone in uno stato pentacoordinate. Il ferro si trasforma in un esacoordinato quando il monossido di carbonio è limitato.,
Eme CEdit
L’eme C differisce dall’eme B in quanto i due lati vinilici dell’eme B sono sostituiti con un legame covalente tioetere con l’apoproteina. A causa di questa connessione, l’eme C ha difficoltà a dissociarsi dall’oloproteina e dal citocromo c.
L’eme C svolge un ruolo cruciale nell’apoptosi perché alcune molecole del citocromo c citoplasmatico devono contenere l’eme C. Di conseguenza, ciò porterà alla distruzione cellulare.
Heme DEdit
L’eme D è un’altra forma di eme B. Invece, la catena laterale dell’acido propionico idrossilato forma un gamma-spirolattone., Heme D riduce l’ossigeno in acqua di batteri con una bassa tensione di ossigeno.
