Hem Grup
protetice grup este format dintr-un atom de fier, în centrul unui protoporfirina care este compus din patru pirolului inele, care sunt legate împreună de un methene pod, patru grupuri de metilen, două grupuri de vinil și două propinoic acid lanțuri laterale. Fiecare inel de pirol constă dintr-o grupare metil. Două dintre inelele de pirol au un lanț lateral de grup de vinil, în timp ce celelalte două inele au un grup propionat independent., Proteinele Heme au unele porfirine de fier, cum ar fi heme a, heme b, heme c, heme d, heme d1, heme o etc. Ele sunt constituite din inele de tetrapirol, dar diferă în substituenți. De exemplu, heme o conține patru grupe de metilen, în timp ce heme a conține trei grupe de metilen, restul structurii sunt similare între două grupe. Diferența dintre hemes atribuit fiecare dintre ele funcții diferite., Hema proteinei hemoglobinei este un grup protetic de inel heterociclic al porfirinei unui atom de fier; funcția biologică a grupului este de a furniza oxigen țesuturilor corpului, astfel încât legarea ligandului moleculelor de gaz la atomul de fier al grupului proteic modifică structura proteinei prin grupul aminoacid al reziduului de histidină în jurul moleculei de heme. O holoenzimă este definită a fi o enzimă cu grupul său protetic, coenzima, cofactorul său etc. Prin urmare, un exemplu de holoenzimă este hemoglobina cu grupul său de heme care conține fier.,
cneter
Hem AEdit
Hem este Un bimolecular hem, care este alcătuit din de ligand macrociclic numit-o porfirină, chelator un atom de fier. Heme a diferă de Heme B prin faptul că conține o catenă laterală metil într-o poziție inelară care este oxidată la o grupare formil și o grupare hidroxietifarnesil. Mai mult, tetrapirolul de fier va fi atașat la o latură de vinil și un lanț izoprenoid. Heme A este cunoscut a fi relativ comparabil cu Heme O, deoarece ambele includ farnesil.,
Hem BEdit
Hem B este prezent în hemogoblin și myogoblin. De obicei, heme B este legat de apoproteină, o matrice de proteine executată cu o singură legătură de coordonare între fierul heme și lanțul lateral al aminoacizilor.
de fier din hem B este delimitată de patru nitrogens de porfirină și un electron donarea atom de proteine, ceea ce o plasează într-un pentacoordinate de stat. Fierul se transformă într-un hexacoordinat atunci când monoxidul de carbon este limitat.,
Hem CEdit
Hem C diferă de la hem B, în care cele două vinil parte din hem B sunt substituite cu un covalent thioether legătură cu apoprotein. Din cauza acestei conexiuni, heme C are dificultăți de disociere de holoproteină și citocrom c.
Heme C funcționează un rol crucial în apoptoză, deoarece unele molecule ale citocromului citoplasmatic c trebuie să conțină heme C. În consecință, aceasta va duce la distrugerea celulelor.Heme D este o altă formă de heme B. În schimb, lanțul lateral al acidului propionic hidroxilat formează o gama-spirolactonă., Heme D reduce oxigenul din apa bacteriilor cu o tensiune scăzută de oxigen.
