grupo hemo
El grupo protésico consiste en un átomo de hierro en el Centro de una protoporfirina que se compone de cuatro anillos de pirrol que están unidos entre sí por un puente de meteno, cuatro grupos de metileno, dos grupos de vinilo y dos cadenas laterales de ácido Propinoico. Cada anillo pirrol consiste en un grupo metilo. Dos de los anillos del pirrol tienen una cadena lateral del grupo del vinilo, mientras que los otros dos anillos tienen un grupo del propionato independientemente., Las proteínas hemo tienen algunas porfirinas de hierro como el hemo a, el hemo B, el hemo C, el hemo D, el hemo D1, el hemo o, etc. Están constituidos por anillos de tetrapirrol, pero difieren en sustituyentes. Por ejemplo, el hemo o contiene cuatro grupos de metileno mientras que el hemo A contiene tres grupos de metileno, la estructura del resto es similar entre dos grupos. La diferencia entre los hemes asignaba a cada uno de ellos funciones diferentes.,
Heme de proteína de hemoglobina es un grupo protésico de anillo heterocíclico de porfirina de un átomo de hierro; la función biológica del grupo es para la entrega de oxígeno a los tejidos del cuerpo, de tal manera que la Unión del ligando de moléculas de gas al átomo de hierro del grupo de proteínas cambia la estructura de la proteína por el grupo de aminoácidos del residuo de histidina alrededor de la molécula de heme. Una holoenzima se define como una enzima con su grupo protésico, coenzima, su cofactor, etc. Por lo tanto, un ejemplo de una holoenzima es la hemoglobina con su grupo Heme que contiene hierro.,
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Hemo AEdit
Hemo es un bimolecular hemo que se compone de de ligando macrocíclico llamada porfirina, quelante de un átomo de hierro. El hemo a difiere del hemo B en que contiene una cadena lateral de metilo en una posición de anillo que se oxida a un grupo formilo y un grupo hidroxietifarnesilo. Además, el hemo tetrapirrole de hierro se unirá a un lado de vinilo y una cadena isoprenoide. Se sabe que el hemo a es relativamente comparable al hemo o ya que ambos incluyen farnesyl.,
hemo BEdit
el hemo B está presente en hemogoblina y miogoblina. Típicamente, el hemo B se une a la apoproteína, una matriz de proteínas ejecutada con un solo enlace de coordinación entre el hierro del hemo y la cadena lateral de aminoácidos.
el hierro contenido en el hemo B está limitado a cuatro nitrógenos de la porfirina y un átomo donador de electrones de la proteína, lo que lo pone en un estado pentacoordinado. El hierro se convierte en un hexacoordinado cuando el monóxido de carbono está limitado.,
Heme CEdit
Heme C difiere del heme B en que los dos lados vinílicos del heme B se sustituyen por un enlace covalente de tioéter con la apoproteína. Debido a esta conexión, el heme C tiene dificultad para disociarse de la holoproteína y el citocromo c.
El Heme C desempeña un papel crucial en la apoptosis porque algunas moléculas del citocromo C citoplasmático deben contener heme C. Como consecuencia, esto conducirá a la destrucción celular.
Heme DEdit
El Heme D es otra forma de heme B. En cambio, la cadena lateral del ácido propiónico hidroxilado forma una gamma-espirolactona., Heme D reduce el oxígeno en el agua de las bacterias con una baja tensión de oxígeno.
